Xilanase dapat diaplikasikan dalam industri pulp proses  pra pemutihan  (pre-bleaching)  pulp kimia. Tetapi penggunaan xilanase pada  industri pulp dan  kertas sangat  jarang  karena  adanya  beberapa kendala yang dihadapi, salah satunya adalah belum  tersedianya  xilanase  komersial  yang sesuai  dengan  dengan  kondisi  proses  pra pemutihan  pulp (tahan  suhu  tinggi). Suhu optimum pada enzim xilanase Aspergillus niger hanya berkisar yaitu 45^oC, sehingga tidak memungkinkan diaplikasikan pada industri pulp. Simulasi  dinamika  molekul dilakukan  dengan  mengamati  proses  unfolding. Variasi suhu yang digunakan adalah 400 K untuk suhu optimum dan 500 K untuk suhu tinggi, masing-masing dilakukan selama 2.5 ns. Parameter  yang  digunakan  untuk  mengamati termostabilitas  enzim  adalah  RMSF (Root-mean-square  fluctuation), Jari-jari Girasi (radius of gyration), solvent accessible surface area (SASA) dan Ikatan Hidrogen. Nilai RMSF, Rg dan SASA pada suhu optimal terlihat stabil dan tidak mengalami perubahan signifikan, sedangkan pada suhu 500 K nilai RMSF, Jari-jari Girasi dan SASA meningkat secara signifikan. Sedangkan untuk Ikatan Hidrogen berkurang secara signifikan. Peningkatan RMSF, Jari-jari Girasi, SASA dan penurunan Ikatan Hidrogen menunjukkan bahwa telah terjadi proses unfolding pada enzim. Sehingga untuk meningkatkan termal enzim Xilanase Aspergillus niger maka dilakukan mutasi pada residu yang kurang stabil jika diberikan suhu tinggi. Residu ini dapat dianalisis dari parameter-parameter enzim yang mengalami proses unfolding pada suhu 500K.

Xylanase can be applied in industrial pulp pre-bleaching process chemical pulp. But the use of xylanase in pulp and paper industry is very rare because there are some obstacles, one of which is the unavailability of commercial xylanase in accordance with the conditions of pre-bleaching process of pulp (high temperature resistant). The optimum temperature of the xylanase enzyme Aspergillus niger only range is 45^oC, not permitting applied to the pulp industry. Molecular dynamics simulations performed by observing the unfolding process. Variations in temperature is used to the optimum temperature at 400 K and 500 K for high temperature, each performed for 2.5 ns. The parameters used to observe the enzyme thermostability is RMSF (Root-mean-square Fluctuation), radius of gyration (Rg), solvent accessible surface area (SASA) and Hydrogen Bond. Value RMSF, Rg and SASA at the optimum temperature is stable and there was no significant changes, while at a temperature of 500K value of RMSF, radius of gyration and SASA increased significantly. As for the hydrogen bond is reduced significantly. Increased RMSF, radius of gyration, SASA and decrease Hydrogen Bond show that there has been a process of unfolding the enzyme. So, as to improve the thermal Aspergillus niger xylanase enzyme is carried mutations in residues that are less stable if given the high temperatures. This residue can be analyzed on the parameters of enzymes that undergo unfolding process at a temperature of 500K.